1、米氏方程 v＝Vmax[S]/（Km+[S]，这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中 Km 值称为米氏常数，Vmax是酶被底物饱和时的反应速度，[S]为底物浓度。

2、由此可见Km值的物理意义为反应达到1/2Vmax的底物浓度，单位一般为mol/L，只由酶的性质决定，而与酶的浓度无关。

(相关资料图)

3、可用Km的值鉴别不同的酶。

4、当底物浓度非常大时，反应速度接近于一个恒定值。

5、在曲线的这个区域，酶几乎被底物饱和，反应相对于底物S是个零级反应。

6、就是说再增加底物对反应速度没有什么影响。

7、反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度Vmax。

8、对于给定酶量的Vmax可以定义为处于饱和底物浓度的起始反应速度n。

9、对于反应曲线的这个假一级反应区的速度方程可写成一种等价形式： n（饱和时）＝Vmax＝k[E][S]0＝k[E]total＝k cat[ES] 速度常数k等于催化常数k cat，k cat是ES转化为游离的E和产物的速度常数。

10、饱和时，所有的E都是以ES存在。

11、方程（3.2）中还有另一个简单的关系式：Vmax＝k cat [E]total。

12、从中得出：k cat＝Vmax / [E]total。

13、k cat的单位是s－1。

14、催化常数可以衡量一个酶促反应的快慢。

15、 米氏常数Km是酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。

16、这可通过用[S]取代米氏方程中的Km证明，通过计算可得n＝Vmax /2。

17、 Km和Vmax的意义 ①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。

18、因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。

19、 ②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。

20、因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。

21、 ③Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[S]>100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km<[S]<100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。

22、 ④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。

23、 ⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。

24、 ⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。

25、 ⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。

26、 ⑷Km和Vmax的测定：主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。

本文分享完毕，希望对大家有所帮助。

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